Casualidad, llaman los necios al destino. No
creo en la serendipia, en la casualidad, en el hallazgo afortunado e inesperado
que se produce cuando se está buscando otra cosa distinta. En la historia de la
ciencia se afirma que son frecuentes las serendipias. Un clásico: en 1922, Alexander
Fleming estaba analizando un cultivo de bacterias cuando se le contaminó con un
hongo. Ese episodio dio origen al descubrimiento de la penicilina. Otro
clásico: Isaac Newton descansaba bajo un árbol cuando le cayó cierta manzana.
Pero, ¿cuántos hombres habían visto antes caer manzanas sin reflexionar sobre
ello? En la investigación científica, como en tantas otras cosas, impera la
perseverancia y lo que dijo Newton, aquello de “cabalgar
a hombros de gigantes”. Eso es lo que deben pensar los integrantes de un
equipo de investigación que acaba de publicar sus
resultados el pasado 16 de abril en la prestigiosa revista científica
PLosOne.
A día de hoy no existe un mecanismo lo
suficientemente eficaz para deshacernos de él al ritmo que lo usamos, sobre
todo cuando se estima que puede pasar un mínimo de 450 años para que los
polímeros que componen el plástico empiecen a desintegrarse a nivel molecular.
En 2016, unos científicos japoneses
descubrieron en una planta de reciclaje de residuos plásticos una bacteria, Idonella
sakaiensis, poseedora de una enzima, la PETasa, capaz de descomponer la
molécula del tereftalato de polietileno (PET), un tipo de plástico muy usado en
la fabricación de envases. La curiosidad de los científicos se centró, entre
otras cuestiones, en cómo la enzima pudo evolucionado desde la digestión de
material vegetal hasta el plástico. Ahora, basándose en este descubrimiento,
investigadores de la UP y del NREL han modificado la enzima producida por la
bacteria y como resultado se ha obtenido una nueva molécula capaz de
descomponer el plástico incluso mejor de lo que hacía la bacteria degradadora.
 |
| Imagen al microscopio electrónico de una enzima digiriendo PET. Foto |
El profesor John McGeehan en la UoP y el Dr.
Gregg Beckham en el NREL determinaron la estructura cristalina de la PETasa
-una enzima recientemente descubierta que digiere PET- y utilizaron esta
información en 3D para comprender cómo funciona. Durante este estudio, cuyo
objetivo era determinar la estructura de la enzima natural, diseñaron
inadvertidamente una enzima “mutante” que es aún más eficiente para degradar el
plástico. La enzima mutante tarda solo unos días en realizar esa función
degradativa, un tiempo que podría ser incluso menor si se llega a producir a
escala industrial.
El descubrimiento podría dar como resultado
una solución al reciclaje de millones de tn de botellas de plástico hechas con PET
y, aunque la mejora aportada por la enzima es todavía modesta, su
descubrimiento sugiere que hay oportunidades para mejorar las enzimas aún más, lo
que nos acercaría a una solución de reciclaje para la inmensa y desbordante
montaña de plásticos desechados que nos acosa. © Manuel Peinado Lorca. @peinadolorca.